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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Alanin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Alanin</h1>

</header>

</div>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Strukturformel

</th></tr>

<tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center; font-size:80%;">Strukturformel von L-Alanin, dem natürlich vorkommenden <a href="Enantiomer" title="Enantiomer">Enantiomer</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Allgemeines

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;">Name

</td>

<td>Alanin

</td></tr>

<tr>

<td>Andere Namen

</td>

<td>

<ul><li>α-Alanin</li>

<li>α-Aminopropionsäure</li>

<li>2-Aminopropansäure</li>

<li>Abkürzungen:

<ul><li>Ala (<a href="Aminos%C3%A4uren#Kanonische_Aminosäuren" title="Aminosäuren">Dreibuchstabencode</a>)</li>

<li>A (<a href="Aminos%C3%A4uren#Kanonische_Aminosäuren" title="Aminosäuren">Einbuchstabencode</a>)</li></ul></li>

<li>ALANINE (<a href="Internationale_Nomenklatur_f%C3%BCr_kosmetische_Inhaltsstoffe" title="Internationale Nomenklatur für kosmetische Inhaltsstoffe">INCI</a>)<a href="#cite_note-CosIng-1">[1]</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Summenformel" title="Summenformel">Summenformel</a>

</td>

<td>C3H7NO2

</td></tr>

<tr>

<td>Kurzbeschreibung

</td>

<td>

farbloser Feststoff<a href="#cite_note-GESTIS-2">[2]</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Externe Identifikatoren/Datenbanken

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>

</td>

<td>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=56-41-7">56-41-7</a> (L-Alanin)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=338-69-2">338-69-2</a> (D-Alanin)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=302-72-7">302-72-7</a> (DL-Alanin)</li></ul>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a>

</td>

<td colspan="2">200-273-8

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Europ%C3%A4ische_Chemikalienagentur" title="Europäische Chemikalienagentur">ECHA</a>-InfoCard

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="ChemSpider" title="ChemSpider">ChemSpider</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="DrugBank" title="DrugBank">DrugBank</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-right:1px solid #a2a9b1;"><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>

</td>

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Arzneistoffangaben

</th></tr>

<tr>

</td>

<td>

V06<a rel="nofollow" class="external text" href="https://atcddd.fhi.no/atc_ddd_index/?code=V06DD">DD</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Eigenschaften

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Molare Masse</a>

</td>

<td>89,10 <a href="Gramm" title="Gramm">g</a>·<a href="Mol" title="Mol">mol</a>−1

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Aggregatzustand" title="Aggregatzustand">Aggregatzustand</a>

</td>

<td>

fest

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Dichte" title="Dichte">Dichte</a>

</td>

<td>

1,40 g·cm−3<a href="#cite_note-GESTIS-2">[2]</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Schmelzpunkt" title="Schmelzpunkt">Schmelzpunkt</a>

</td>

<td>

297 <a href="Grad_Celsius" title="Grad Celsius">°C</a> (Zersetzung)<a href="#cite_note-roempp-3">[3]</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="L%C3%B6slichkeit" title="Löslichkeit">Löslichkeit</a>

</td>

<td>

<ul><li>gut löslich in Wasser (166,5 g·kg−1 bei 25 °C; 217,9 g·kg−1 bei 50 °C; 285,1 g·kg−1 bei 75 °C; 373,0 g·kg−1 bei 100 °C)<a href="#cite_note-CRC_Handbook-5">[5]</a></li>

<li>schlecht löslich in <a href="Ethanol" title="Ethanol">Ethanol</a><a href="#cite_note-roempp-3">[3]</a></li>

<li>nahezu unlöslich in <a href="Diethylether" title="Diethylether">Diethylether</a><a href="#cite_note-roempp-3">[3]</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Sicherheitshinweise

</th></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="border-bottom:1px #A7A7A7 dashed; text-align:center;">Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center"><a href="Global_harmonisiertes_System_zur_Einstufung_und_Kennzeichnung_von_Chemikalien" title="Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien">GHS-Gefahrstoffkennzeichnung</a><a href="#cite_note-GESTIS-2">[2]</a>

<td>keine GHS-Piktogramme

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" width="33%" style="border-top:1px #A7A7A7 dashed; border-right:1px #A7A7A7 dashed;"><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze" title="H- und P-Sätze">H- und P-Sätze</a>

</td>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">H: keine H-Sätze

</td></tr>

<tr>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">P: keine P-Sätze

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122; font-size:80%; text-align:center; line-height:150%; padding:.25em;">Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei <a href="Standardbedingungen" title="Standardbedingungen">Standardbedingungen</a> (0 °C, 1000 hPa).

</td></tr></tbody></table>

Alanin, abgekürzt Ala oder A, ist eine <a href="Essentielle_Aminos%C3%A4ure" title="Essentielle Aminosäure">nicht-essentielle</a> <a href="St%C3%A4ndigkeit" title="Ständigkeit">α-</a><a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Enantiomere">Enantiomere</h2></div>

Alanin ist <a href="Chiralit%C3%A4t_(Chemie)" title="Chiralität (Chemie)">chiral</a>, tritt also in zwei spiegelbildlichen Formen auf, wobei das L-Alanin eine <a href="Aminos%C3%A4ure#Proteinogene_Aminosäuren" class="mw-redirect" title="Aminosäure">proteinogene</a> Aminosäure ist, die nach <a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a> auch als (S)-2-Aminopropansäure oder als (S)-Alanin bezeichnet wird. D-Alanin [Synonym: (R)-Alanin] findet man als Baustein des <a href="Murein" class="mw-redirect" title="Murein">Mureins</a>, der Grundsubstanz von Bakterienzellwänden. Daneben gibt es noch das <a href="Nichtproteinogene_Aminos%C3%A4uren" title="Nichtproteinogene Aminosäuren">nichtproteinogene</a> <a href="%CE%92-Alanin" title="Β-Alanin">β-Alanin</a>.

Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Alanin“ ohne weiteren Namenszusatz (<a href="Pr%C3%A4fix" title="Präfix">Präfix</a>) erwähnt wird, ist L-Alanin gemeint.

<td class="hintergrundfarbe6" colspan="3">Enantiomere von Alanin

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left">Name

</td>

<td>L-Alanin</td>

<td>D-Alanin

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left">Andere Namen

</td>

<td>(S)-Alanin</td>

<td>(R)-Alanin

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left"><a href="Strukturformel" title="Strukturformel">Strukturformel</a>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=302-72-7">302-72-7</a> (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2"><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a>

</td>

<td>206-418-1

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2">206-126-4 (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2"><a href="ECHA" class="mw-redirect" title="ECHA">ECHA</a>-Infocard

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.echa.europa.eu/de/substance-information/-/substanceinfo/100.005.571">100.005.571</a> (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2"><a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/602">602</a> (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2"><a href="DrugBank" title="DrugBank">DrugBank</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2">− (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2"><a href="FL-Nummer" title="FL-Nummer">FL-Nummer</a>

</td>

<td>-

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2">17.024 (Racemat)

</td></tr>

<tr>

<td class="hintergrundfarbe5" align="left" rowspan="2"><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q27101911" class="extiw external" title="d:Q27101911">Q27101911</a> (Racemat)

</td></tr>

</tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

Neben <a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a> gehört Alanin zu den beiden Aminosäuren, die erstmals durch Synthese dargestellt und nicht zuvor aus pflanzlichem oder tierischem Material isoliert worden sind. Alanin wurde 1850 von <a href="Adolph_Strecker" title="Adolph Strecker">Adolph Strecker</a> gefunden, als er eigentlich <a href="Milchs%C3%A4ure" title="Milchsäure">Milchsäure</a> durch die Umsetzung von <a href="Acetaldehyd" title="Acetaldehyd">Acetaldehyd</a> mit <a href="Ammoniak" title="Ammoniak">Ammoniak</a> und <a href="Blaus%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Blausäure">Blausäure</a> in Gegenwart von <a href="Salzs%C3%A4ure" title="Salzsäure">Salzsäure</a> synthetisieren wollte, über die nach ihm benannte Strecker-Synthese. Strecker wählte dabei den Namen als Ableitung des Begriffs <a href="Aldehyde" title="Aldehyde">Aldehyd</a>, da er die Aminosäure aus genanntem Acetaldehyd erhielt.<a href="#cite_note-7">[7]</a><a href="#cite_note-8">[8]</a> Aus organischem Material wurde Alanin erstmals 1875 durch <a href="Paul_Sch%C3%BCtzenberger" title="Paul Schützenberger">Paul Schützenberger</a> erhalten, als dieser in einem Autoklaven mittels <a href="Baryt" title="Baryt">Baryt</a> <a href="Seide" title="Seide">Seide</a> aufspaltete und eine Mischung aus <a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a> und Alanin identifizieren konnte.<a href="#cite_note-Paul1-6">[6]</a><a href="#cite_note-9">[9]</a> Von den am Aufbau der Proteinkette beteiligten Aminosäuren stellt L-Alanin 29,7 %.<a href="#cite_note-jakubke2-10">[10]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Synthese">Synthese</h2></div>

Die industrielle Herstellung<a href="#cite_note-Izumi-11">[11]</a> von L-Alanin erfolgt ausgehend von der L-<a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> durch Abspaltung der <a href="St%C3%A4ndigkeit" title="Ständigkeit">β-</a><a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> in einem biotechnologischen Verfahren. Durch <a href="Strecker-Synthese" title="Strecker-Synthese">Strecker-Synthese</a> gewonnenes racemisches Alanin kann an der Aminogruppe acetyliert werden und wird dann einer <a href="Racematspaltung" title="Racematspaltung">Racematspaltung</a><a href="#cite_note-GRÖGER-12">[12]</a> unterworfen. Dabei wird unter Verwendung von L-Aminoacylase<a href="#cite_note-W._Hartmeier-13">[13]</a> enantioselektiv die <a href="Acetylgruppe" title="Acetylgruppe">Acetylgruppe</a> von L-N-Acetylalanin abgespalten und es entsteht L-Alanin, während D-N-Acetylalanin nicht hydrolysiert wird. Die Trennung von L-Alanin und D-N-Acetylalanin ist einfach. Benötigt man D-Alanin, so wird D-N-Acetylalanin unter sauren Bedingungen hydrolysiert, d. h., die Acetylgruppe wird abgespalten. Wenn kein Bedarf für D-Alanin besteht, wird das bei der kinetischen Racematspaltung anfallende D-N-Acetylalanin durch Einwirkung von <a href="Essigs%C3%A4ureanhydrid" title="Essigsäureanhydrid">Essigsäureanhydrid</a> <a href="Racemisierung" title="Racemisierung">racemisiert</a> und recycliert.

DL-Alanin kann auch aus <a href="Brompropans%C3%A4uren" title="Brompropansäuren">2-Brompropansäure</a> synthetisiert werden, dieses Verfahren besitzt jedoch keine industrielle Bedeutung.

Im Stoffwechsel wird L-Alanin durch <a href="Transaminierung" title="Transaminierung">Transaminierung</a> aus dem Endprodukt der <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a>, dem <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a>, synthetisiert. Bakterien erhalten benötigtes D-Alanin aus L-Alanin mittels des <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyms</a> Alaninracemase (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/5.1.1.1">5.1.1.1</a>).<a href="#cite_note-Beyer-14">[14]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

Alanin liegt meist als „inneres Salz“ bzw. <a href="Zwitterion" title="Zwitterion">Zwitterion</a> vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das <a href="Proton_(Chemie)" title="Proton (Chemie)">Proton</a> der <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> an das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms der <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a> wandert:

Beim physiologischen <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Wert</a> von 7,4 liegt ein großer Teil der Alanin-Moleküle als Zwitterion vor. Der isoelektrische Punkt von Alanin liegt bei pH 6,1 und Alanin erreicht seine geringste Löslichkeit in Wasser, da fast alle Alanin-Moleküle als Zwitterionen vorliegen. Die Lösung hat an diesem Punkt die geringste elektrische Leitfähigkeit, da Zwitterionen als Ganzes ungeladen sind.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Physiologische_Funktionen">Physiologische Funktionen</h2></div>

In Umkehrung dieser Synthese-Reaktion kann es enzymatisch auch wieder zu Pyruvat abgebaut werden (Transaminierung). So kann das Kohlenstoffgrundgerüst über Pyruvat wieder zum Aufbau von <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a> (<a href="Gluconeogenese" title="Gluconeogenese">Gluconeogenese</a>) verwendet oder über den <a href="Zitronens%C3%A4urezyklus" class="mw-redirect" title="Zitronensäurezyklus">Zitronensäurezyklus</a> vollständig zur Energiegewinnung abgebaut werden. Die oxidative Desaminierung des L-Alanins zu Pyruvat und Ammoniak, katalysiert durch das Enzym Alanin-Dehydrogenase, stellt eine weitere Abbaumöglichkeit dar; sie macht beispielhaft deutlich, wie ein Teil des Aminosäurestoffwechsels mit dem <a href="Kohlenhydrat" class="mw-redirect" title="Kohlenhydrat">Kohlenhydratstoffwechsel</a> verknüpft ist.

L-Alanin ist eine für den Menschen nicht-essentielle Aminosäure, kann also biosynthetisch durch den menschlichen Stoffwechsel hergestellt werden.

Alanin tritt – neben anderen Aminosäuren wie z. B. <a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> und <a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a> – in <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helices</a> von <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> bevorzugt auf. Diese Aminosäuren begünstigen die Bildung dieses <a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundärstrukturelements</a> und werden deshalb auch als Helixbildner bezeichnet.<a href="#cite_note-Stryer-15">[15]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung">Verwendung</h2></div>

L-Alanin ist Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung und von Diätetika.<a href="#cite_note-Ebel-16">[16]</a>

Die beiden Enantiomeren des Alanins werden, mit einer <a href="Schutzgruppe" title="Schutzgruppe">Schutzgruppe</a> versehen, häufig für die Synthese von <a href="Peptide" class="mw-redirect" title="Peptide">Peptiden</a> und <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteinen</a> eingesetzt.<a href="#cite_note-17">[17]</a><a href="#cite_note-Jakubke_b-18">[18]</a> Weiterhin werden L- oder D-Alanin auch in der stereoselektiven Synthese als <a href="Edukt" title="Edukt">Edukt</a> eingesetzt.<a href="#cite_note-Drauz-19">[19]</a><a href="#cite_note-Martens-20">[20]</a><a href="#cite_note-Coppola_a-21">[21]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Alanin" class="extiw external" title="wikt:Alanin">Wiktionary: Alanin</a> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Alanine?uselang=de">Commons: Alanin</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-CosIng-1"><a href="#cite_ref-CosIng_1-0">↑</a> Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://ec.europa.eu/growth/tools-databases/cosing/details/31395">ALANINE</a> in der <a href="CosIng-Datenbank" title="CosIng-Datenbank">CosIng-Datenbank</a> der EU-Kommission, abgerufen am 28. Dezember 2020.

</li>

<li id="cite_note-GESTIS-2">↑ <a href="#cite_ref-GESTIS_2-0">a</a> <a href="#cite_ref-GESTIS_2-1">b</a> <a href="#cite_ref-GESTIS_2-2">c</a> Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://gestis.dguv.de/data?name=012950">Alanin</a> in der <a href="GESTIS-Stoffdatenbank" title="GESTIS-Stoffdatenbank">GESTIS-Stoffdatenbank</a> des <a href="Institut_f%C3%BCr_Arbeitsschutz_der_Deutschen_Gesetzlichen_Unfallversicherung" title="Institut für Arbeitsschutz der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung">IFA</a>, abgerufen am 19. Dezember 2019. (JavaScript erforderlich)

</li>

<li id="cite_note-roempp-3">↑ <a href="#cite_ref-roempp_3-0">a</a> <a href="#cite_ref-roempp_3-1">b</a> <a href="#cite_ref-roempp_3-2">c</a> <a href="#cite_ref-roempp_3-3">d</a> Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://roempp.thieme.de/lexicon/RD-01-01271">Alanin</a>. In: <a href="R%C3%B6mpp_Online" class="mw-redirect" title="Römpp Online">Römpp Online</a>. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 1. November 2022.

</li>

<li id="cite_note-Beyer/Walter-4"><a href="#cite_ref-Beyer/Walter_4-0">↑</a> <a href="Hans_Beyer" title="Hans Beyer">Hans Beyer</a>, <a href="Wolfgang_Walter" title="Wolfgang Walter">Wolfgang Walter</a>: Lehrbuch der Organischen Chemie, Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 822.

</li>

<li id="cite_note-CRC_Handbook-5"><a href="#cite_ref-CRC_Handbook_5-0">↑</a> Robert C. Weast (Hrsg.): <a href="CRC_Handbook_of_Chemistry_and_Physics" title="CRC Handbook of Chemistry and Physics">CRC Handbook of Chemistry and Physics</a>. 1. Student Edition. CRC Press, Boca Raton, Florida 1988, ISBN 0-8493-0740-6, S. C-706.

</li>

<li id="cite_note-Paul1-6">↑ <a href="#cite_ref-Paul1_6-0">a</a> <a href="#cite_ref-Paul1_6-1">b</a> P. Schützenberger, Untersuchungen über die Eiweisskörper, Chem Centralblatt, Band 285–286 (1876).

</li>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20120121105329/http://www.uni-tuebingen.de/ziegler/history/adolf_strecker/adolf_strecker.htm">Biografie von Adolph Strecker</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 21. Januar 2012 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>)

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> Adolph Strecker: Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper. In: Annalen der Chemie und Pharmacie. 75, 1850, S. 27–45, <a href="https://doi.org/10.1002/jlac.18500750103" class="extiw external" title="doi:10.1002/jlac.18500750103">doi:10.1002/jlac.18500750103</a>.

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> S. Hansen: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20160615203851/https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf">Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois.</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 15. Juni 2016 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>) Berlin 2015.

</li>

<li id="cite_note-jakubke2-10"><a href="#cite_ref-jakubke2_10-0">↑</a> Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 19.

</li>

<li id="cite_note-Izumi-11"><a href="#cite_ref-Izumi_11-0">↑</a> Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren. In: Angewandte Chemie. 90 (1987) S. 187–194; auch In: Angewandte Chemie International Edition. in Englisch, 17 (1978), S. 176–183, <a href="https://doi.org/10.1002/anie.197801761" class="extiw external" title="doi:10.1002/anie.197801761">doi:10.1002/anie.197801761</a>.

</li>

<li id="cite_note-GRÖGER-12"><a href="#cite_ref-GRÖGER_12-0">↑</a> Hans-Ulrich Blaser, Elke Schmidt: Asymmetric Catalysis on Industrial Scale. 1. Auflage. 2003, ISBN 3-527-30631-5, dort Aufsatz von Harald Gröger und Karlheinz Drauz auf S. 131–145.

</li>

<li id="cite_note-W._Hartmeier-13"><a href="#cite_ref-W._Hartmeier_13-0">↑</a> W. Hartmeier: Immobilisierte Biokatalysatoren — auf dem Weg zur zweiten Generation. In: Naturwissenschaften. 72, (1985) S. 310–314 und dort zitierte Literatur.

</li>

<li id="cite_note-Beyer-14"><a href="#cite_ref-Beyer_14-0">↑</a> <a href="Hans_Beyer" title="Hans Beyer">Hans Beyer</a>, <a href="Wolfgang_Walter" title="Wolfgang Walter">Wolfgang Walter</a>: Lehrbuch der Organischen Chemie. 20. Auflage. S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1984, ISBN 3-7776-0406-2.

</li>

<li id="cite_note-Stryer-15"><a href="#cite_ref-Stryer_15-0">↑</a> Berg, Tymozcko, Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg/Berlin 2003, ISBN 3-8274-1303-6.

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<li id="cite_note-Ebel-16"><a href="#cite_ref-Ebel_16-0">↑</a> <a href="Siegfried_Ebel" title="Siegfried Ebel">S. Ebel</a>, <a href="Hermann_J._Roth" title="Hermann J. Roth">H. J. Roth</a> (Hrsg.): Lexikon der Pharmazie. Georg Thieme Verlag, 1987, ISBN 3-13-672201-9, S. 17.

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<li id="cite_note-17"><a href="#cite_ref-17">↑</a> Jesse Philip Greenstein, Milton Winitz: Chemistry of Amino Acids. Band 1–3, John Wiley & Sons, 1961, ISBN 0-471-32637-2.

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<li id="cite_note-Jakubke_b-18"><a href="#cite_ref-Jakubke_b_18-0">↑</a> Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2.

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<li id="cite_note-Drauz-19"><a href="#cite_ref-Drauz_19-0">↑</a> Karlheinz Drauz, <a href="Axel_Kleemann" title="Axel Kleemann">Axel Kleemann</a>, Jürgen Martens: <cite style="font-style:italic">Induktion von Asymmetrie durch Aminosäuren</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Angewandte Chemie</cite>. Band 94, Nr. 8, 1982, S. 590–613, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/ange.19820940804">10.1002/ange.19820940804</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Alanin&rft.atitle=Induktion+von+Asymmetrie+durch+Aminos%C3%A4uren&rft.au=Karlheinz+Drauz%2C+Axel+Kleemann%2C+J%C3%BCrgen+Martens&rft.date=1982&rft.doi=10.1002%2Fange.19820940804&rft.genre=journal&rft.issue=8&rft.jtitle=Angewandte+Chemie&rft.pages=590-613&rft.volume=94" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Martens-20"><a href="#cite_ref-Martens_20-0">↑</a> <a href="J%C3%BCrgen_Martens_(Chemiker)" title="Jürgen Martens (Chemiker)">Jürgen Martens</a>: <cite style="font-style:italic">Asymmetric syntheses with amino acids</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Topics in current chemistry</cite>. Band 125. Springer, Berlin 1984, ISBN 978-3-540-13569-2, S. 165–246, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/3-540-13569-3_5">10.1007/3-540-13569-3_5</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Alanin&rft.atitle=Asymmetric+syntheses+with+amino+acids&rft.au=J%C3%BCrgen+Martens&rft.btitle=Topics+in+current+chemistry&rft.date=1984&rft.doi=10.1007%2F3-540-13569-3_5&rft.genre=book&rft.isbn=9783540135692&rft.pages=165-246&rft.place=Berlin&rft.pub=Springer&rft.volume=125" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Coppola_a-21"><a href="#cite_ref-Coppola_a_21-0">↑</a> Gary M. Coppola, Garry M. Coppola: <cite style="font-style:italic">Asymmetric Synthesis: Construction of Chiral Molecules Using Amino Acids</cite>. 2. Auflage. John Wiley & Sons, 1987, ISBN 0-471-82874-2.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Alanin&rft.au=Gary+M.+Coppola%2C+Garry+M.+Coppola&rft.btitle=Asymmetric+Synthesis%3A+Construction+of+Chiral+Molecules+Using+Amino+Acids&rft.date=1987&rft.edition=2.&rft.genre=book&rft.isbn=0471828742&rft.pub=John+Wiley+%26+Sons" style="display:none">

</li>

</ol>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

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/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>

<div class="klappleiste-kopf">Proteinogene <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a></div>

<a class="mw-selflink selflink">Alanin</a> |

<a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> |

<a href="Asparagin" title="Asparagin">Asparagin</a> |

<a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> |

<a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> |

<a href="Glutamin" title="Glutamin">Glutamin</a> |

<a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a> |

<a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a> |

<a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a> |

<a href="Hydroxylysin" title="Hydroxylysin">Hydroxylysin</a> |

<a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a> |

<a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> |

<a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a> |

<a href="Methionin" title="Methionin">Methionin</a> |

<a href="Phenylalanin" title="Phenylalanin">Phenylalanin</a> |

<a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a> |

<a href="Pyrrolysin" title="Pyrrolysin">Pyrrolysin</a> |

<a href="Selenocystein" title="Selenocystein">Selenocystein</a> |

<a href="Selenomethionin" title="Selenomethionin">Selenomethionin</a> |

<a href="Serin" title="Serin">Serin</a> |

<a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a> |

<a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> |

<a href="Tyrosin" title="Tyrosin">Tyrosin</a> |

<a href="Valin" title="Valin">Valin</a>

</div></div>

<div>

Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4313291-1">4313291-1</a> </div>

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